| 纤维蛋白肽与低分子量尿激酶原融蛋白的构建及性质 |
| 焦建伟[1] 刘宁[2] 等 |
| 关键词：低分子量单链尿激酶原 纤维蛋白肽 融合蛋白 表达 性质 |
| 主要内容：将人工合成的寡核甘酸片段进行定向连接后，得到编码纤维蛋白β链N端（β15－42）多肽的基因片段及连接区片段（linker），再与低分子量尿激酶原（scuPA-32k）cDNA分子进一步连接后，得到了Fβ（15－42）／scuPA-32k的融合基因，在大肠杆菌中经过IPTG诱导表达，经过变性及复性，Zn^2+螯合层析及Sephacryl S200凝胶层析后,目的蛋白被纯化，SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）显示为一条蛋白质纯化条带，分子质量为35ku。经纤维蛋白平板法测定比活为87000U／mg。经纤溶酶活化后的融合蛋白与低分子量尿激酶相比，对显色底物S2444酶促动力学性质相似，同时Fβ（15－42）／scuPA-32k具有较高的纤维蛋白的亲和性并能抑制纤维蛋白凝块的形成。 |
| 《生物化学与生物物理进展》 2001,28(6).-862-865 |
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