| 假单胞菌TS-1138 L-半胱氨酸脱巯基酶的纯化和性质研究 |
| 金永杰 杨文博 刘忠 白钢 孙丹 |
| 关键词：L-半胱氨酸脱巯基酶 假单胞菌 酶纯化 酶性质 |
| 主要内容：假单胞菌TS-1138 L-半胱氨酸脱巯基酶经DEAE Cellulose-52阶段洗脱、Sephadex G-100柱层析被纯化了80．3倍，SDS-PAGE鉴定为单一条带，该酶的相对分子质量为53．0kDa；酶反应的最适pH为7．5，最适反应温度为35℃，该酶的米氏常数为2．37μmol／L，最大反应速度为0．11μmol／mL·min·Pb^2+对该酶有很强的激活作用，Zn^2+对该酶有较强的抑制作用，羟胺为该酶特异性的抑制剂． |
| 《南开大学学报：自然科学版.2004,37(4).-100-104》 |
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