| 硫氧还蛋白及其L97F变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究 |
| 海尔汗[1] 武朝军[2] 等 |
| 关键词：硫氧还蛋白 β折叠 α螺旋 动力学 离解常数 L97F 变体酶 自身重新结合 切后片段 稳定性 同源二聚体 |
| 主要内容：为了进一步研究蛋白质酶切后重新结合成同源二聚体时功能区域中残基的影响。本文选用硫氧还蛋白（TRX）和硫氧还蛋白变体（TRXL97F）酶切后得到的两组片段：N片段（1－72）和C片段（74－108）作为研究对象。比较排在79位的残基的改变对N片段（1－73）和C片段（74－108）作为研究对象。比较排在79位的残基的改变对N片段（1－73）和C片段（74－108）重新结合成同源二聚体的影响，得到以下结论：1．TRX中处于β折叠状态的βR区域（P76，T77，L78，L80，F81和K82）^5中残基由链变为芳香环使N片段和C片段重新聚合成非共价同源二聚体的速率常数有所减小。2．这一变化对形成的同源二聚体的稳定性影响不大。 |
| 《内蒙古石油化工》 2001,27(4).-5-9,34 |
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