| 表面等离激元共振生物传感器研究整合素蛋白αⅡbβ3与RGD多肽的特异结合 |
| 路英杰 张帆 等 |
| 关键词：表面等离激元共振生物传感器 整合素蛋白 αⅡbβ3 RGD多肽 特异结合 |
| 主要内容：整合素蛋白αⅡbβ3是血小板上的一种钙依赖性膜受体，其胞外结构域可与含有RGD序列的肽链特异结合，通过将含有NTA－DOGS的磷脂单分子层膜转移到50nm厚的金膜上，制备了一种含有NTA头部的表面等离激元共振（SPR）传感器敏感膜，设计并合成了含有6个组氨酸和RGD基团和His-tagged短肽P1，并利用SPR生物传感器，对整合素蛋白与含有RGD配基的支撑平面膜的特异相互作用以及Ca^2+,Mn^2+对该相互作用的影响进行了研究。结果表明，NTA敏感有很好地将P1锚定在支撑平面膜表面，并能够保证P1维持一个有效的定向。将Ca^2+从低结合位点去除或加入Mn^2+都能够增加整合素蛋白的配基结合活性，二价阳离子对整合素蛋白配基结合能力的调节作用，可能在整合素发挥其生理功能的过程中具有重要的意义。 |
| 《生物化学与生物物理进展》 2002,29(5).-796-800 |
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