| 人体c－Mpl分子配体蛋白XP1的表达、纯化及活性初步鉴定 |
| 张擎 葛怡琛 潘瑞敏 徐培林 |
| 关键词：血小板生成素 c-Mpl 配体蛋白 融合表达 纯化 活性 巨核细胞 酵母双杂交系统 水溶性 大肠杆菌 |
| 主要内容：TPO是近年发现的血小板生成素，它通过与其受体c-Mpl的结合刺激巨核细胞的发生，调节动物或人体血小板的生成。利用酵母双杂交系统，以人体c-Mpl受体作为诱饵蛋白，我们从人体肝脏cDNA文库筛选到另一与c-Mpl相结合的新配体，命名为XP1。将：xpl-cDNA构建到pET-28b大肠杆菌融合表达载体，经金属离子亲和层析柱和DEAE阴离子层析柱分离纯化，获得纯度为99％的His-XPI水溶性融合蛋白。表达产物利用小鼠巨核细胞集落形成单位测定活性。结果表明：xpl基因在大肠杆菌中获得高效水溶性表达；其产物对小鼠骨髓细胞巨核细胞集落形成单位有明显的刺激作用。 |
| 《高技术通讯》 2003,13(7).-25-28 |
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