| 重组LTB蛋白在水弧菌VSP60中的高效表达与纯化 |
| 王静 李琳琳 孔令洪 于军 郑瑾 韩俊宏 来宝长 司履生 王一理 |
| 关键词：重组大肠杆菌热不稳定肠毒素B亚单位 高效表达 纯化 水弧菌 |
| 主要内容：目的 优化重组大肠杆菌热不稳定肠毒素B亚单位(rLTB)工程菌(VSP60)高效表达的条件。方法 以UVP凝胶照相系统扫描以及改良Lowry’s法检测rLTB表达量并分析各种因素对其影响。利用Sephacry1 S-100凝胶层析纯化rLTB蛋白。结果 工程菌30℃振荡培养至吸光度(A600)值达0．2-0．3时加IPTG(终浓度为0．5mmol/L)，诱导培养18-22h为rLTB蛋白表达的最佳条件。Sephacryl S-100凝胶柱一步层析后。rLTB蛋白纯度可达98．1％。结论 本研究所用的培养和纯化工艺简单易行。可获得高产量、高纯度的rLTB蛋白。 |
| 《中华微生物学和免疫学杂志》 2003,23(6).-432-435 |
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