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| 胰岛素和佛波酯在蛋白质合成中经不同途径激活p70 S6激酶 |
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| 赵咏梅 付伟 宋宇彤 王亚杰 刘奕 陈菲 宗志宏 于爱鸣 韩雅玲 于秉治 |
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| 关键词:胰岛素 佛波酯 蛋白质合成 信号传递 p70S6激酶 蛋白激酶B 磷脂酰肌醇-3激酶 细胞生长 mTOR |
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| 主要内容:为研究佛波酯(PMA)和E胰岛素在蛋白质合成中的信号传递,应用激酶活性测定和Western印迹等方法,分别检测mTPR(,a,,a;oam target pf raga,ucom)特异性抑制剂rapamycin或磷脂酰肌醇—3激酶(PI3K)的特异性抑制剂LY294002预处理、PMA或胰岛素处理的血清饥俄的中国仓鼠肺成纤维细胞(CHL)中p70 S6激酶(p70 S6K)和蛋白激酶B(PKB)的活性及表达.结果显示,PMA或胰岛素刺激促进p70 S6K的活化和表达.而rapamycin预处理可阻断PMA和胰岛素对p70 S6K的激活作用,表明PMA和胰岛素可能是通过mTOR—依赖性途径激活p70 S6K.结果还显示,胰岛素刺激促进PKB的活化和表达,而PMA对PKB的活性和表达无影响.LY294002预处理可阻断胰岛素对p70 S6K和PKB的激活作用,但不能抑制PMA刺激引起的p70 S6K的活化.表明胰岛素和PMA介导p70 S6K活化的信号途径有所不同,胰岛素介导p70 S6K的活化可能依赖于PI3K途径,而PMA介导p70 S6K的活化不通过PI3K途径。 |
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| 《中国生物化学与分子生物学报》 2003,19(2).-229-233 |
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